靶标

• 功能α亚基具有细胞黏附特性。可作为一个粘附及抗粘附蛋白。可提供对上皮细胞对细菌和酶的攻击保护层。β亚基含有一个羧基末端结构域，参与细胞信号传导，通过磷酸化和蛋白质-蛋白质相互作用。调制信号在ERK、Src和B途径。在活化的T细胞，直接或间接影响Ras／MAPK通路。促进肿瘤进展。TP53基因介导调节转录和决定细胞命运的基因毒性应激反应。结合，结合KLF4，TP53的pe21启动子元件和TP53基因活性抑制。
• 组织特异性对上皮细胞的顶表面的表达，特别是呼吸道、乳腺和子宫。在激活和未激活的T细胞也表达。在上皮性肿瘤中高表达，如乳腺癌或卵巢癌和非上皮性肿瘤细胞。Y型是在肿瘤细胞中表达。
• 疾病相关MUC1 / CA 15-3作为血清学临床乳腺癌标志物监测乳腺癌治疗效果和疾病复发（PubMed：20816948）。随着时间的推移下降水平可反映治疗的积极响应。相反，增加水平可能表明疾病进展。在疾病的早期阶段，只有21%的患者表现出高蛋白和CA15-3水平，这就是为什么CA 15-3不有用的筛选试验。大多数抗体目标高度免疫的核心肽的20个氨基酸（apdtrpapgstappahgvts）串联重复序列。一些抗体识别表位的糖基化。肾髓质囊性病1
• 序列相似性1海域包含。
• 发展阶段在胎儿发育过程中，表达在结肠上皮细胞低水平从13孕周。
• 翻译后修饰高度糖基化（N-和O-连接的糖和唾液酸）。O-糖基化在不同程度上的丝氨酸和苏氨酸残基在每个串联重复序列，从单声道到五糖基化。平均密度范围从母乳中50%在T47D乳腺癌细胞90%。在回收过程中发生进一步的酸化。膜棚糖蛋白肾和乳腺癌细胞具有优先sialyated 1核心结构，而来自同一组织的分泌形式显示主要核心的2层结构。O-糖基化的内容是在这些组织的终端岩藻糖和半乳糖重叠，2，3-半乳糖，半乳糖醇和3，3,6-linked联型为主。O-糖基化与差异3,4-linked型乳腺癌。N-糖基化分为高甘露糖，在分泌型MUC1/SEC酸性复合型和混合型的多糖，并在跨膜形成中性的复杂类型，MUC1 / TM。蛋白水解裂解海域发生在内质网的自降解机制和要求全长海域以及需要丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸在p + 1部位残留。在这个位点切割也发生在亚型/ X而不是表达MUC1粘蛋白MUC1 / Y胞外域脱落是介导的水平。在CQC母题的半胱氨酸残基双棕榈回收从内涵体回到质膜所需。磷酸化酪氨酸和丝氨酸残基的羧基末端。磷酸化的酪氨酸在C-末端增加MUC1和β-连环蛋白的核定位。通过PKC磷酸化诱导结合三角洲MUC1β-catenin／CTNNB1从而降低β-连环蛋白/蛋白复合物的形成。Src介导的磷酸化抑制作用与EGFR介导的GSK3B。Src磷酸化增加tyr-1229结合β-连环蛋白/ CTNNB1。在ser-1227 GSK3B介导的磷酸化降低这种相互作用而恢复β蛋白/ E-钙黏蛋白复合物的形成。T细胞受体的激活，磷酸化的表达。受体介导的磷酸化增加MUC1CT和CTNNB1核共存。N端序列已被证明在位置24或28开始。
• 细胞定位分泌；细胞膜。细胞质.核。EGF和PDGFRβ刺激，通过互动与CTNNB1运送到细胞核内，这一过程是受磷酸化。在HRG刺激、定位与杰普/γ在细胞核和细胞膜蛋白的顶端。完全位于高度极化上皮细胞的质膜心尖域。内吞后，内化和再生的细胞膜。位于微绒毛和伪足protusions尖长。

• 以上信息来自：UniProt加入目标p15941UniProt协会通用蛋白质资源（UniProt）2010
  核酸研究38（2010）：d142-d148。

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